Interaction of Myoglobin Model with Ligands of Gas Exchange
##plugins.themes.bootstrap3.article.main##
Анотація
Introduction. Gas exchange for living organisms is a very important biochemical process. Hemoglobin blood – imioglobin plays a leading role in him, located in the muscle fibers.In the study of various indicators of the cardiovascular and respiratory systems, the question arose about the competition of different gases for binding to Fe2+ haem haemoglobin.
Purpose. Until this time, nobody considered the possibility of binding of СО2 to iron of haemoglobin. For the first time, we have taken an attempt to consider this connection.
Methods. Calculations were made using ZINDO / 1 and PM3 methods in the HyperChem program.
Results. The issue of gas exchange with participation of haemoglobin is discussed. The potential curves of haem iron binding with CO, СО2 and О2 gases are calculated. The possibility of forming a complex for the haem model with carbon (IV) oxide is shown for the first time. The role of the upper occupied MO of iron-phosphorus and ligand in the formation of coordination bonds and charge transfer in the complex of haem with СО2 is determined. The role of charge polarization in the haem model is considered comparing СО2 with other gases.
Conclusion. Our quantum-chemical calculations show that СО2 can be coordinated with the iron ion in haemoglobin, although its binding energy is significantly less than that for the CO complex with haemoglobin and is about 34.5 kcal / mol.
##plugins.themes.bootstrap3.article.details##
Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з такими умовами:
1. Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Creative Commons Attribution License, котра дозволяє іншим особам вільно розповсюджувати опубліковану роботу з обов'язковим посиланням на авторів оригінальної роботи та першу публікацію роботи у цьому журналі.
2. Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
3. Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) рукопису роботи, як до подання цього рукопису до редакції, так і під час його редакційного опрацювання, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи.
УГОДА
ПРО ПЕРЕДАЧУ АВТОРСЬКИХ ПРАВ
Я, автор статті/Ми, автори рукопису статті _______________________________________________________________________
у випадку її прийняття до опублікування передаємо засновникам та редколегії наукового видання «Вісник Черкаського Університету: Серія Біологічні науки» такі права:
1. Публікацію цієї статті українською (англійською) мовою та розповсюдження її друкованої версії.
2. Розповсюдження електронної версії статті через будь-які електронні засоби (розміщення на офіційному web-сайті журналу, в електронних базах даних, репозитаріях, тощо).
При цьому зберігаємо за собою право без узгодження з редколегією та засновниками:
1. Використовувати матеріали статті повністю або частково з освітньою метою.
2. Використовувати матеріали статті повністю або частково для написання власних дисертацій.
3. Використовувати матеріали статті для підготовки тез, доповідей конференцій, а також усних презентацій.
4. Розміщувати електронні копії статті (зокрема кінцеву електронну версію, завантажену з офіційного web-сайту журналу) на:
a. персональних web-pecypcax усіх авторів (web-сайти, web-сторінки, блоги, тощо);
b. web-pecypcax установ, де працюють автори (включно з електронними інституційними репозитаріями);
с. некомерційних web-pecypcax відкритого доступу (наприклад, arXiv.org).
Цією угодою ми також засвідчуємо, що поданий рукопис відповідає таким критеріям:
1. Не містить закликів до насильства, розпалювання расової чи етнічної ворожнечі, які викликають занепокоєння, є загрозливими, ганебними, наклепницькими, жорстокими, непристойними, вульгарними тощо.
2. Не порушує авторських прав та права інтелектуальної власності інших осіб або організацій; містить всі передбачені чинним законодавством про авторське право посилання на цитованих авторів та / або видання, а також використовувані в статті результати і факти, отримані іншими авторами чи організаціями.
3. Не був опублікований раніше в інших видавництвах та не був поданий до публікації в інші видання.
4. Не включає матеріали, що не підлягають опублікуванню у відкритій пресі, згідно з чинним законодавством.
____________________ ___________________
підпис П.І.Б. автора
"___"__________ 20__ р.
Посилання
Zinchuk V.V., Stepura T.L. (2016). NO-dependent mechanisms of intra-peritocitric regulation of the af finity of hemoglobin to oxygen: a monograph. GrGMU: Grodno. 176 (in Rus ).
Anderson W.P., Edwards W.D., Zerner M.C. (1986). Calculated spectra of hydrated ions of the first transition-metal series. Inorganic chemistry, 25, 2728-2732. DOI: 10.1021 / ic00236a015
Franzen S. (2002). Spin-dependent mechanism for diatomic ligand binding to heme. Proceeding of the National Academy of Sciences of the United States of America, 26, 16754–16759. www.pnas.org/cgi/doi/10.1073/pnas.252590999
Minaev B.P., Minaeva V.O., Obushko O.M., Govorun D.M. (2009). Investigation of models of oxygen binding by hemum using density functional. Biopolimery i klityna [Biopolymers and cell], 4, 298-330 (in Ukr). http://dx.doi.org/10.7124/bc.0007E9
Dudok K., Bilyi R., Fedorovich A. (2002). Research of ligand forms of hemoglobin by the method of electronic optical spectroscopy. Visnyk Lvivskoho universytetu [News of Lviv University], 29, 32-38 (in Ukr).
Pilkevich N. B., Razaybedin V.M., Boyarchuk O.D. (2007). Hemoglobin: structure, biochemistry and pathology: a manual for students in higher education. Lugansk: Alma mater, 90 (in Ukr).
Romanova T. A., Krasnov P. O., Avramov P.V. (2001). The electronic structure of hemoglobin complexes with ligands and dynamics of their atomic core at physiological temperature. Yssledovano v Rossyy [Investigated in Russia], 70, 781-791 (in Rus ).
Takashi Yonetani, SungIck Park, Antonio Tsuneshige, Kiyohiro Imai, Kenji Kanaori. (2002). Global Allostery Model of Hemoglobin. Modulation of O2 affinity, cooperativity, and bohr effect by heterotropic allosteric effectors. The American Society for Biochemistry and Molecular Biology. 2002. 1-52.
doi: 10.1074/jbc.M203135200
Minaev B.F. (2009). Spin-catalysis in photocatalysis and bioactivation processes of molecular oxygen. Ukrainskyi biokhimichnyi zhurnal [Ukrainian biochemical journal], 3, 21-45 (in Rus ).
Lepeshkevich S.V., Poznyak A.L., Dzhagarov B.M. (2005). Influence of zinc ions on the geminal and bimolecular stages of the oxygenation reaction of myoglobin horse. Zhurnal prykladnoi spektroskopii [Journal of Applied Spectroscopy], 5, 670-677 (in Rus ).
Sergunova V.A., Manchenko E.A., Gudkova O.E. (2016). Hemoglobin: modifications, crystallization, polymerization (review).Obshchaia reanymatolohyia [General reanimatology], 12 (6), 49-63 (in Rus ). doi: 10.15360/1813-9779-2016-6-49-63
Lepeshkevich C.V., Gilevich S.N., Parhots M.V., Dzhagarov B.M. (2016). Migration of molecular oxygen and carbon monoxide through xenon sites in isolated human hemoglobin chains. Еlektronna biblioteka derzhavnoho biloruskoho universytetu [Electronic Library of the State Belarusian University], 120-122 (in Rus ).
Nienhaus K., John S. Olson, Stefan Franzen, G. Ulrich Nienhaus. (2005). The Origin of Stark Splitting in the Initial Photoproduct State of MbCO. Journal of the American chemical society, 127 (1), 40-41 doi: 10.1021/ja0466917
De Angelis F., Andrzej A. Jarzȩcki, Roberto Car, Thomas G. Spiro. (2005) Quantum chemical evaluation of protein control over heme ligation: CO/O2 discrimination in myoglobin. Journal Physical Chemistry B, 109 (7), 3065–3070. doi: 10.1021/jp0451851
Tolkach P.G., Basharin V.A., Grebenyuk A.N. (2014). Mechanisms of neurotoxic action of carbon monoxide (review of literature). Byomedytsynskyi zhurnal [Biomedical Journal], 15, 142-154 (in Rus).
Fatkulin K.V., Gilmanov A.Zh., Kostyukov D.V. (2014). Clinical significance and modern methodological aspects of determining the level of carboxy of methemoglobin in the blood. Рraktycheskaia medytsyna [Practical medicine], 3 (79), 17-21 (in Rus ).
Drogovoz S.M., Strigol S. Yu., Kononenko A.V., Zupanets M.V., Levinskaya Ye.V. (2016). Physiological properties of CO2 - a rationale for the uniqueness of carboxytherapy. Medychna ta klinichna khimiia [Medical and Clinical Chemistry], 1, 112-116 (in Rus ). doi :10.11603 / mcch.2410-681X.2016.v0.i1.6203
Drogovoz S. M., Strigol S. Yu., Kononenko A.V., Zupanets M.V., Shtroblya A.L. (2016). Mechanism of action of carboxytherapy. Farmakolohiia ta likarska toksykolohiia [Pharmacology and drug toxicology], 6 (51), 12-20 (in Rus ). doi: https://doi.org/10.24959/ubphj.18.192
Artyukhov V.G., Putintseva O.V., Kalayeva E.A., Savostin V.С. (2015). Human hemoglobin under the influence of various physical and chemical agents (monograph). Mezhdunarodnыi zhurnal эksperymentalnoho obrazovanyia [International Journal of Experimental Education], 10, 113-115 (in Rus).
http://test.kirensky.ru/books/book/Program%20HyperChem/chapter_01.htm